常见的蛋白质转录后修饰方式

蛋白质转录后修饰（Post-translational modification, PTM）是指蛋白质在翻译完成后经过特定的生化过程，其氨基酸残基被化学修饰。这些化学修饰极大地扩展了蛋白质的功能多样性，使其可以参与更多的细胞生理过程。以下是一些常见的蛋白质转录后修饰方式：

1.磷酸化（Phosphorylation）：

磷酸化是最常见的蛋白质转录后修饰之一，主要涉及蛋白质上的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸残基。此修饰对信号转导过程至关重要。

图1

2.泛素化（Ubiquitination）：

涉及泛素蛋白与目标蛋白的共价结合，通常导致蛋白质被26S蛋白酶体降解。

图2

3.乙酰化（Acetylation）：

主要发生在蛋白质的N末端或赖氨酸残基上。这种修饰在组蛋白修饰和转录调控中尤为重要。

图3

4.甲基化（Methylation）：

常发生在赖氨酸和精氨酸残基上，与基因表达调控、DNA修复和RNA处理等过程相关。

图4

5.糖基化（Glycosylation）：

根据糖链结构及糖基化位点主要有N-糖基化与O-糖基化两大类。糖基化修饰不仅影响着蛋白质的空间构象、生物活性、运输和定位，在分子识别、细胞通信、信号转导等特定生物过程中发挥着至关重要的作用。

图5

6.二硫键（Disulfide bond）：

在细胞外分泌的蛋白中尤为常见，帮助蛋白质折叠成正确的三维结构。

图6

7.SUMO化：

SUMO化涉及将小型尤比亚同源修饰蛋白（SUMO, Small Ubiquitin-like Modifier）共价地连接到目标蛋白质的特定赖氨酸残基上。SUMO化可以影响多种细胞过程，包括但不限于蛋白质稳定性、核运输、基因转录、DNA修复和细胞周期进程。

图7

这些只是常见的蛋白修饰方式，实际上蛋白的修饰方式非常多样且复杂，涉及各种化学反应和结构变化，它们共同决定了蛋白质的功能和活性。